Содержание белка в молоке

Молоко содержит три вида белка: казеин (казеиноген), молочный альбумин (лактоальбумин) и молочный глобулин (лактоглобулин).

Основным по количеству белком в молоке является казеин, содержание которого достигает почти 3% и который содержится в молоке в виде кальциевых соединений. Лактоальбумин содержится в молоке в количестве около 0,5%, а лактоглобулин — в количестве всего около 0,05%.

Казеин. Элементарный состав казеина, получаемого из молока различных животных, не имеет сколько-нибудь значительных различий. В составе казеина, кроме углерода, водорода, азота и кислорода, присутствует еще сера и фосфор, а поэтому казеин относится к группе сложных белков — фосфоропротеидам. Казеин обладает амфотернымн свойствами. Он может связывать как щелочи, так и кислоты. Амфотерность казеина объясняется одновременным присутствием в нем свободных щелочных групп — NH₂ — и кислотных групп — СООН.

Из раствора казеин легко высаливается поваренной солью и осаждается спиртом, кислотами, солями тяжелых металлов.

Прибавление кислоты к щелочным солям казеина, например, к кальциевым его солям, в виде которых он присутствует в молоке, вызывает его осаждение в виде сгустков и хлопьев, выпадение которых обусловливается распадом соединения казеина с кальцием. Сама молекула казеина при этом не претерпевает никаких химических превращений, и при прибавлении кальциевых или других разведенных щелочей казеин вновь растворяется, образуя соответствующие соли.

Эти свойства казеина и отношение его к кислотам и щелочам обусловливают те изменения в молоке, которые происходят при его скисании и изготовлении творога из молока или обрата (продукта, получающегося из молока после переработки его на масло).

При скисании молока или обрата молочная кислота, получающаяся из молочного сахара под влиянием молочнокислых бактерий, вступает в реакцию с казеино-кальциевыми солями. В результате этой реакции образуется молочнокислый кальций и казеин, выпадающий из молока в виде хлопьев.

Сычужный фермент — химозин (лабфермент), т. е. фермент, содержащийся в желудке молодых животных, питающихся исключительно молоком, также вызывает выпадение из него сгустков казеина.

И. П. Павлову принадлежит заслуга установления идентичности ферментов желудочного сока пепсина и химозина. В связи с этим И. П. Павлов писал: «Растворяющая белки и свертывающая молоко функции пищеварительных соков принадлежат одному и тому же белковому ферменту, а не двум, как об этом думали раньше».

Белок, полученный из молока осаждением сычужным ферментом, называется параказеином, хотя химической разницы его с казеином не установлено. Разница, по-видимому, обусловливается различным лишь их физическим состоянием.

Выпадение казеина из молока может происходить под влиянием (химозиноподобных) ферментов, вырабатываемых некоторыми бактериями.

Казеин содержит в достаточном количестве все «жизненно необходимые» аминокислоты, а поэтому является белком высокой биологической ценности.

Казеин молока коровы по аминокислотному составу почти полностью тождествен с казеином женского и козьего молока, однако казеин женского молока находится в молоке в состоянии более высокой степени дисперсности, чем казеин коровьего молока.

Альбумин. В отличие от казеина альбумин не содержит в своей молекуле фосфора или содержит последний в виде следов. Содержание серы в альбумине (1,92%) приблизительно в 2—2,5 раза выше, чем в казеине (0,72%) и глобулине (0,86%). Сравнительно большое содержание серы и непрочность ее связи в альбумине обусловливают выделение сероводорода при нагревании альбумина.

По сравнению с другими белками альбумин находится в молоке в наиболее высокой степени дисперсности. Альбумин, как и глобулин молока, в противоположность казеину не осаждается ни сычужным ферментом, ни кислотой.

Длительное нагревание молока при температуре выше 75° вызывает свертывание альбумина. Частичная коагуляция альбумина, однако, наступает даже при 60°, если молоко подвергается действию этой температуры достаточно продолжительное время.

Следовательно, при нагревании до 60—65° небольшая часть альбумина через 10 минут коагулирует. При кипячении он почти полностью из молока выпадает.

Альбумин молока по аминокислотному составу является полноценным белком; в его состав входят все необходимые аминокислоты.

Глобулин. Глобулин присутствует в 1.молоке только в очень небольшом количестве, около 0,05%, но молозиво содержит его сравнительно много. По элементарному составу глобулин не отличается заметно от лактоальбумина.

Отличие от альбумина состоит в более легком выпадении его из коллоидных растворов под влиянием некоторых солей. Эту разницу в отношении к солям можно объяснить различной величиной молекул альбумина и глобулина. Некоторое различие имеется также в аминокислотном составе глобулина, в котором присутствует глицин, но которого нет или очень мало в альбумине. Глобулин молока по своим свойствам близок к глобулину крови. В слабокислой среде глобулин свертывается при нагревании до 72—75°.