Коагулированные и денатурированные белки

В тканях животных и растений белки, вследствие их легкой превращаемости, находятся в состоянии непоочной устойчивости. Неизмененные белки, находящиеся в таком первичном состоянии непрочной устойчивости, называются «нативными», или «генуинными». Как известно, между белком и водой, входящей в форме «воды набухания», имеется известная связь. При изменении в коллоидном растворе концентрации и природы солей белок может то еще более диспергироваться, то, наоборот, осаждаться. Эти процессы обратимы. Но при определенных условиях концентрации электролитов белки (альбумины, глобулины) могут быть коагулированы. Коагулированный белок хотя и может быть при определенных условиях переведен в раствор, но его свойства не будут тождественными оо свойствами «наттаного», неизмененного белка.

Коагуляция, ведущая к изменению физико-химических свойств белка, называется денатурацией. Такое изменение свойств белка, связанное с коагуляцией, может происходить в силу разных причин: влияние тепла, света, крепких кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкоголя, замораживания и в результате воздействия механическими средствами.

Денатурация теплом характерна для двух групп белков — альбуминов и глобулинов, но наблюдается и у других белков. Так, казеиноген при нагревании до 90—100° изменяется с частичной потерей фосфора. Денатурация зависит от температуры, времени, концентрации водородных ионов, от концентрации и природы электролитов. При денатурации происходят не только коллоидные изменения в состоянии вещества, но и структурные изменения в молекулах растворенных белков. Повышение температуры и

присутствие кислот и щелочей способствуют этим изменениям в структурах молекул. Как выше было сказано, казеиноген при высокой температуре денатурируется с частичной потерей фосфора. После денатурации сырого яичного белка нагреванием происходят изменения состояния серы в белковой молекуле.

При современных способах обезвоживания молока, яиц, плодов и овощей стремятся ограничить тепловую денатурацию и тем самым сохранить обратимость свойств белка при использовании этих продуктов для пищевых целей.

Денатурация ультрафиолетовыми лучами и солнечным светом сходна с денатурацией теплом.

Денатурация кислотами, щелочами и солями тяжелых металлов вызывает превращение растворимых белков (альбуминов, глобулинов и казеина) в нерастворимые формы. Чем выше температура, тем при меньшей концентрации рН наступает денатурация. Молоко с повышенной кислотностью при невысокой температуре не свертывается, при нагревании же такого молока наступает свертывание белков молока. При воздействии на белок алкоголя или ацетона белки превращаются полностью в нерастворимую форму.

При действии на белки формальдегида образуются соединения, обладающие отличными от белков свойствами. Казеин под влиянием формальдегида превращается в рогоподобное вещество.

При замораживании белки мышечной ткани частично денатурируются, причем рН, как и при тепловой денатурации, оказывает сильное влияние на скорость денатурации. При рН = 5—6 скорость денатурации быстро возрастает, при рН = 6—7 денатурация идет медленно.

При сильном механическом воздействии на раствор белка в форме встряхивания наступает денатурация с появлением белковых пленок с пузырьками пены на них. Денатурация некоторых белков может наступать при очень высоком давлении.